Ectopic Expression of Human, Mouse, and Fruit Fly Aryl Hydrocarbon Receptor in  Drosophila   melanogaster  Tissues

D. Yu. Baranova; Баранова Д. Ю.; A. A. Akishina; Акишина А. А.; R. O. Cherezov; Черезов Р. О.; D. A. Kulikova; Куликова Д. А.; I. B. Mertsalov; Мерцалов И. Б.; O. B. Simonova; Симонова О. Б.; J. E. Vorontsova; Воронцова Ю. Е.

doi:10.31857/S0475145023060034

Особенности эктопической экспрессии арил-гидрокарбонового рецептора человека, мыши и дрозофилы в тканях Drosophila melanogaster

Авторы: Баранова Д.Ю.¹, Акишина А.А.², Черезов Р.О.², Куликова Д.А.², Мерцалов И.Б.², Симонова О.Б.², Воронцова Ю.Е.²
Учреждения:
1. Институт биологии и химии, ФГБОУ ВО “Московский педагогический государственный университет”
2. ФГБУН Институт биологии развития им. Н.К. Кольцова РАН
Выпуск: Том 54, № 6 (2023)
Страницы: 377-383
Раздел: ОРИГИНАЛЬНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
URL: https://rjsvd.com/0475-1450/article/view/669909
DOI: https://doi.org/10.31857/S0475145023060034
EDN: https://elibrary.ru/GEJATJ
ID: 669909

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ
Доступ закрыт

Доступ предоставлен
Доступ закрыт

Только для подписчиков

Аннотация
Об авторах
Список литературы
Дополнительные файлы
Статистика

Аннотация

Арил-гидрокарбоновый (диоксиновый) рецептор Aryl hydrocarbon receptor, AHR является лиганд-зависимым транскрипционным фактором, чьи гены-мишени играют основополагающую роль в детоксикации организма, регуляции процессов развития, поддержании гомеостаза, а также в возникновении онкологических и аутоиммунных заболеваний и метаболизме лекарственных соединений. Высокий консерватизм AHR позвоночных позволил нам исследовать его функции in vivo, используя особей Drosophila melanogaster, трансформированных геном AHR человека или мыши, и сравнить эктопический эффект их экспрессии с экспрессией гена spineless, гомолога AHR дрозофилы. В работе впервые показано, что в эмбриогенезе дрозофилы, в ножных имагинальных дисках и в соматических клетках половой системы самок AHR позвоночных проявляет свою функциональную активность в отсутствии экзогенных лигандов.

Ключевые слова

арил-гидрокарбоновый рецептор AHR, spineless, эктопическая экспрессия, лиганд, Drosophila melanogaster

Список литературы

Кузин Б.А., Досжанов К.Т., Симонова О.Б. Новый аллельный вариант ssa гена и его вовлеченность в контроль пролиферации стволовых клеток ножных и антенных имагинальных дисков Drosophila melanogaster // Онтогенез. 1991. Т. 22. С. 212–217.
Akishina A.A., Vorontsova J.E., Cherezov R.O. et al. Xenobiotic-induced activation of human aryl hydrocarbon receptor target genes in Drosophila is mediated by the epigenetic chromatin modifiers // Oncotarget. 2017. V. 8 (61). P. 102934–102947.
Bacsi S.G., Hankinson O. Functional Characterization of DNA-binding Domains of the Subunits of the Heterodimeric Aryl Hydrocarbon Receptor Complex Imputing Novel and Canonical Basic Helix-Loop-Helix Protein-DNA Interactions // J. Biological Chemistry. 1996. V. 271. P. 8843–8850.
Brand A.H., Perrimon N. Targeted gene expression as a means of altering cell fates and generating dominant phenotypes // Development. 1993. V. 118. P. 401–415.
Butler R.A., Kelley M.L., Powell W.H., Hahn M.E., Van Beneden R.J. An aryl hydrocarbon receptor (AHR) homologue from the soft-shell clam, Mya arenaria: evidence that invertebrate AHR homologues lack 2,3,7,8-tetrachlorodibenzo-p-dioxin and beta-naphthoflavone binding // Gene. 2001. V. 278. P. 223–234.
Céspedes M.A., Galindo M.I., Couso J.P. Dioxin toxicity in vivo results from an increase in the dioxin-independent transcriptional activity of the aryl hydrocarbon receptor // PLoS One. 2010. V. 5 (11). P. 15382.
Denison M.S., Nagy S.R. Activation of the aryl hydrocarbon receptor by structurally diverse exogenous and endogenous chemicals // Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 2003. V. 43. P. 309–334.
Duncan D.M., Burgess E.A., Duncan I. Control of distal antennal identity and tarsal development in Drosophila by spineless–aristapedia, a homolog of the mammalian dioxin receptor // Genes Dev. 1998. V. 12. (9). P. 1290–1303.
Emmons R.B., Duncan D., Estes P.A. et al. The Spineless-Aristapedia and Tango BHLH-PAS proteins interact to control antennal and tarsal development in Drosophila // Development. 1999. V. 126. P. 3937–3945.
Flaveny C.A., Perdew G.H. Transgenic humanized AHR mouse reveals differences between human and mouse AHR ligand selectivity // Mol. Cell Pharmacol. 2009. V. 1. P. 119–123.
Kozu S., Tajiri R., Tsuji T. et al. Temporal regulation of late expression of Bar homeobox genes during Drosophila leg development by Spineless, a homolog of the mammalian dioxin receptor // Developmental Biology. 2006. V. 294 (2). P. 497–508.
Lin L., Dai Y., Xia Y. An overview of aryl hydrocarbon receptor ligands in the last two decades (2002–2022): A medicinal chemistry perspective // Med. Chem. 2022. V. 244. P. 114845.
Murray I.A., Patterson A.D., Perdew G.H. Aryl hydrocarbon receptor ligands in cancer: friend and foe // Nat. Rev. Cancer. 2014. V. 14. P. 801–814.
Powell-Coffman J.A., Bradfield C.A., Wood W.B. Caenorhabditis elegans orthologs of the aryl hydrocarbon receptor and its heterodimerization partner the aryl hydrocarbon receptor nuclear translocator // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. V. 95. P. 2844–2849.
Sonnenfeld M., Ward M., Nystrom G. et al. The Drosophila tango gene encodes a bHLH-PAS protein that is orthologous to mammalian Arnt and controls CNS midline and tracheal development // Development. 1997. V. 124 (22). P. 4571–4582.
Vogel C.F.A., Van Winkle L., Esser C. et al. The aryl hydrocarbon receptor as a target of environmental stressors – Implications for pollution mediated stress and inflammatory responses // Redox Biol. 2020. V. 34. P. 101530.
Wernet M.F., Mazzoni E.O., Celik A. et al. Stochastic spineless expression creates the retinal mosaic for colour vision // Nature. 2006. V. 440. P. 174–180.
Wright E.J. Canonical and non-canonical aryl hydrocarbon receptor signaling pathways // Curr. Opin Toxicol. 2017. V. 2. P. 87–92.
Xu X., Zhang X., Yuan Y. et al. Species-specific differences in aryl hydrocarbon receptor responses: How and why? // Int. J. Mol. Sci. 2021. V. 22. P. 13293.
Zhang S., Funahashi Y., Tanaka S. et al. Chlamydia trachomatis relies on the scavenger role of aryl hydrocarbon receptor with detyrosinated tubulin for its intracellular growth, but this is impaired by excess indole // Microbes and Infect. 2023. P. 105097.